Bioloogia I kursusel õpitakse, mis on ensüümid – need on valgud, millel on oma ruumilise struktuuri tõttu võime kindlaid biokeemilisi reaktsioone kiirendada (miljoneid kordi). Ensüümid on omapärased seetõttu, et neil on “meelistingimused”. Nii, nagu sina ei taha end eriti liigutada kui väljas on nullilähedane temperatuur, ei “taha” ka enamik inimkeha ensüüme madalatel temperatuuridel töötada. Ensüüme on võimalik ka “tappa” ehk denatureerida. See võib juhtuda, kui drastiliselt temperatuuri tõsta või pH-d muuta.
Arvatakse, et inimese keha toodab kokku ligi 75 000 erinevat ensüümi… meie kasutasime oma praktikumis kolme: laktaasi, katalaasi ja invertaasi (ehk sahharaasi). Katsete hulka kuulusid piima laktoosivabaks tegemine, vesinikperoksiidi lagundamine maksas oleva ensüümiga (katalaas) ning erinevate reaktsioonitingimuste mõju uurimine suhkrut (sahharoosi) lagundavale ensüümile (invertaas).
Praktikumis püstitati uurimisküsimused, millele õpilased pidid oma katsete käigus vastused leidma:
1. Mille poolest ja miks erineb laktoosivaba ja laktoosiga piima maitse?
2. Kas mürgist ainet vesinikperoksiidi suudavad lagundada nii toores maks kui ka küpsetatud maks? Miks suudavad/ei suuda mõlemad?
3. Mis juhtub, kui panna happelist keskkonda eelistav ensüüm invertaas aluselisse keskkonda? Või hoopis külma (jääkasti)?
Katsete tulemustest selgus, et inimkeha ensüümid eelistavad neid tingimusi, mis inimkehas loomulikult on. Pole vaja neid aluselise dieediga või muu “tervisehäkiga” kruttida… 🙂
Piltide autorid: Keitlin Hanna Talvik, Kristiin Pärnamäe ja Kairit Kolk (10KU).
Uudise edastas: õp Aivar Meldre
